构象

酶的本质是蛋白质，组成酶分子的氨基酸中存在许多化学基团，但这些基团并不都与酶活性有关，一般将与酶活性有关的化学基团称为必需基团。 对于结合酶来说，辅酶或辅基上的一部分往往也是活性中心的组成成分。 还有些必需基团虽然不参加酶的活性中心组成，但维持酶活性中心的空间构象所必需，称为酶活性中心以外的必需基团

答：依赖维生素K的凝血因子包括FⅡ、FⅦ、FⅨ及FⅩ。这些凝血因子所共有的生化特征是：分子中均含有特殊的γ-羧基谷氨酸（Gla），Gla是可以和Ca2+ 结合的氨基酸，依赖维生素K的凝血因子与Ca2+ 结合后发生构象改变，从而显露出与磷脂膜结合的特征，参与血液凝固过程。FⅡ、FⅦ、FⅨ及FⅩ的生物合成有赖于维生素K的参与，在缺乏维生素K或应用维生素K拮抗剂时，体内合成的FⅡ、FⅦ、FⅨ及FⅩ除特定的谷氨酸残基未被羧基化外，其余部分的氨基酸顺序及糖组分均正常，但是这种形式的FⅡ、FⅦ、FⅨ及FⅩ不能参与凝血过程

​了解表观遗传学的关键领域，包括组蛋白修饰、染色质结构、DNA 和 RNA 修饰。 如需电子版表观遗传学应用指南，下载请点击此处。 ​如需纸质版表观遗传学应用指南，请扫描下面二维码申请

地址：北京市海淀区中关村南大街32号中关村科技发展大厦B座108（北京大学口腔医院南150米） 乘车路线：地铁4号线国家图书馆B口出，往北行300米（湖北大厦旁） 代表突变检测手段新进展的变性高效液相色谱分析(denaturinghigh per-formance liquid chromatograph，DHPLC)技术，主要用来分析异质性双链结构。该方法不仅增强了分析的精确性和速度，而且不需要铺置凝胶。样本在变性条件下，泳动于55℃的特殊吸收剂中，依靠取决于双链碱基组成的构象差异，只需泳动Snun，突变的有无最终表现为洗胶峰形差异

高温环境XRD是研究物质的物相和晶体结构的主要方法。当某物质(晶体或非晶体)进行衍射分析时，该物质被X射线照射产生不同程度的衍射现象，物质组成、晶型、分子内成键方式、分子的构型、构象等决定该物质产生特有的衍射图谱。X射线衍射方法具有不损伤样品、无污染、快捷、测量精度高、能得到有关晶体完整性的大量信息等优点

近日，微生物代谢国家重点实验室冯雁课题组在美国生物化学与分子生物学学会会刊The Journal of Biological Chemistry上在线发表研究文章《Enhanced Enzyme Kinetic Stability by Increasing Rigidity within the Active Site》，建立了酶活性中心稳定化新策略，阐明了酶动力学稳定性提高的结构基础。 酶作为高效、环境友好的生物催化剂，在生物材料、医药、能源等工业中具有重要应用，但由于天然酶的生物学稳定性低，易失活，极大地限制了现代生物产业的发展。探讨酶稳定性机制、建立有效的酶稳定化策略已成为生物学和蛋白质工程中具有挑战性的工作

8-羟基喹啉是一种化衍生物，它的本体是二硬脂酰磷脂酰乙醇胺( )，因为聚乙二醇采用的是一种封端的氧基进行循环，所以在使用PEG的时候就会出现8-羟基喹啉不灵活的现象。8-羟基喹啉的结构使用的是制备长循环的一种方式，不过这种方式也是比较常见的一种，尤其是在制药行业中最为广泛，因为8-羟基喹啉应用的领域是脂质体中，所以但8-羟基喹啉进入普通脂质体中会进入产品的循环系统中，然后会导致调理素、酶、学院蛋白、抗体等出现一定程度的破裂，然后导致包封中的活性物质发生渗透，这种情况会导致人体内部的网状内皮组织系统失调，然后人体会自动的对其进行清除和识别，让其在体内无法产生作用。在这种情况下8-羟基喹啉的长循环形成的脂质体就会生出来

尼高力傅立叶变换红外光谱仪所运用的红外光谱分析可用于研究分子的结构和化学键，也可以作为表征和鉴别化学物种的方法。红外光谱具有高度特征性，可以采用与标准化合物的红外光谱对比的方法来做分析鉴定。由于分子中邻近基团的相互作用，使同一基团在不同分子中的特征波数有一定变化范围

时间： 2020年5月7日09: 00 论文简介： [1]在哺乳动物细胞中，基因组并不以线性分子的形式存在，而是分层次的包裹在细胞核内。既然是分层次的包裹在细胞核中，肯定会经过折叠。从而产生高级构象，基因组的三维构象和细胞命运息息相关

胶原酶的化学名为胶原蛋白水解酶(Collagenase)，它能在生理PH和温度条件下特异性地水解天然胶原蛋白的三维螺旋结构，而不损伤其它蛋白质和组织。胶原酶的化学本质是一种蛋白质，因此，这对温度、PH和导致蛋白质变性的各种因素均非常敏感，极易受到外界条件的影响而改变其本身的构象和性质。 胶原酶按其存在的方式不同可分为人体内源性胶原酶和药用胶原酶两种