底物形变是诱导契合产生的主要效应。酶对底物的诱导导致酶的活性中心与过渡态的亲和力高于它与底物的亲和力，当酶与底物相遇时，酶分子诱导底物分子内敏感键更加敏感，产生“电子张力”发生形变，从而更接近它的过渡态，由此降低了反应的活化能并有利于催化反应的发生。然而，事实上形变诱发更多的是对基态底物的去稳定效应，而不是对过渡态的稳定效应。此外，除了底物发生形变以外，酶本身也可能发生形变，从而导致活性中心的某些直接参与催化的氨基酸残基被激活。
前面提到的虚拟的“铁丝酶”也许最能说明这种催化机制，现实中的溶菌酶也利用这种方式进行催化。在溶菌酶催化的时候，与其活性中心结合的六碳糖在溶菌酶的“威胁利诱”下，从椅式构象变成半椅式构象而发生形变，周围的糖苷键也更容易发生断裂。